α-螺旋（α-helix）是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距为0.54nm，两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，故α-螺旋十分稳定。
问什么是α-螺旋
问题描述：
螺旋是什么东西
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①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展。
②螺旋形成是自发的。
③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm。
④α螺旋结构有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋。
⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。
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